Nature Communications | 丹麦科技大学研究发现与LPMOs相互作用的真菌寡糖氧化酶！

氧化性植物细胞壁加工酶在生物学和生物技术中非常重要。然而，我们对这种氧化酶之间的功能相互作用的了解仍然有限。最近发现的裂解多糖单加氧酶（LPMOs）独特地催化（半）结晶多糖（如淀粉、几丁质、纤维素和结合纤维素的半纤维素）中糖苷键的氧化裂解（Trends in Plant Science | 裂解性多糖单加氧酶（LPMO）是否有助于病原菌攻击植物？）。除LPMOs外，丝状真菌还共同分泌多种多样的碳水化合物特异性氧化还原酶。迄今为止，在碳水化合物活性酶（CAZy）数据库中，仅表征了来自辅助活性蛋白家族7（AA7）的四种真菌寡糖氧化酶。另外，已经报道了来自植物的寡糖氧化酶，但是目前没有被分配到AA7中。因此，我们对该家族的生物学作用以及底物和氧化还原功能的多样性的认识显然是有限的。真菌AA7酶可催化还原端C1-OH氧化成相应的内酯，例如纤维素寡糖和乳糖、木寡糖以及壳寡糖。寡糖氧化衍生的电子会还原FAD辅助因子，该辅助因子随后会通过电子转移到O₂而被重新氧化，生成H₂O₂（氧化酶活性）。值得注意的是，通过将电子转移到人工电子受体而不是O₂上，可以观察到AA7酶具有相当的脱氢酶和氧化酶活性。

近日，国际权威学术期刊Nature Communications发表了丹麦科技大学的Maher Abou Hachem和法国艾克斯-马赛大学INRAE的Jean-Guy Berrin团队最新相关研究成果，题为Discovery of fungal oligosaccharide-oxidising flavo-enzymes with previously unknown substrates, redox-activity profiles and interplay with LPMOs的研究论文。

在这篇文章中，对目前具有寡糖黄素氧化酶的AA7进行系统发育分析，揭示了植物病原真菌和卵菌中大量的AA7基因。五种真菌酶的表达，包括来自未被探索的进化枝的三个酶的表达，扩大了AA7底物的范围，并揭示了AA7以前未知的纤维寡糖脱氢酶活性。序列和结构分析确定了独特的特征，从而将严格的脱氢酶进化枝与典型的AA7氧化酶区分开。发现的脱氢酶能够直接将电子转移至AA9裂解多糖单加氧酶（LPMO），并通过LPMOs促进纤维素降解，而无需外源还原剂。氧化还原谱和底物范围的扩大凸显了AA7内的功能多样性，并为利用AA7脱氢酶在植物原料生物技术转化中微调LPMO活性奠定了基础。

图1：AA7样序列的系统发育分析

图2：AA7纤维寡糖脱氢酶FgCelDH7C的光谱性质和时程NMR分析

图3：AA7寡糖氧化酶与脱氢酶的活性位点特征

图4：AA7-LPMO在纤维素降解中相互作用的分析

图5：通过FgCelDH7C激活LPMO的机理见解

图6：AA7氧化还原酶中的氧结合腔和AA7-LPMO相互作用的示意图

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