PNAS | 苏黎世大学Cyril Zipfel团队揭示启动植物先天免疫信号传递的机制！

受体激酶（RKs）是细胞外传感的基础，调节各界的发育和胁迫响应。在植物中，富含亮氨酸的重复受体激酶（LRR-RKs）主要是肽类受体，调节对无数内部和外部刺激的反应。LRR-RK细胞质结构域的磷酸化是配体感知后最早的反应之一，受体和其核心受体之间的相互转磷酸化被认为是激活受体复合物。最初是根据油菜素内酯受体的特征提出的，但在整个植物RK家族中，通过相互转磷酸化激活复合物的普遍性还没有被测试。

2021年9月21日，国际权威学术期刊PNAS发表了瑞士苏黎世大学/英国塞恩斯伯里实验室（Science is the lifestyle! 走进英国塞恩斯伯里实验室 (TSL)！）Cyril Zipfel（Nature | 英国Sainsbury实验室重磅研究揭示植物气孔免疫机制！Molecular Cell | 苏黎世大学Cyril Zipfel团队详解早期植物模式触发免疫信号的分子机制！Nature Plants | Cyril Zipfel团队揭示植物的初始免疫反应其实是一种普遍的应激反应！Nature Communications | Cyril Zipfel团队揭示拟南芥受体激酶MIK2的免疫机制！）团队的最新相关研究成果，题为Activation loop phosphorylaton of a non-RD receptor kinase initiates plant innate immune signaling的研究论文。

研究人员以LRR-RK延伸因子TU受体（EFR）为模型，着手了解激活RK复合体的关键步骤。虽然EFR的细胞质结构域在体外是一个活跃的蛋白激酶，并且在体内以配体依赖的方式被磷酸化，但催化不足的EFR变体在抗菌免疫中具有功能。这些结果揭示了EFR在触发免疫信号方面的非催化作用，并表明互转磷酸化不是LRR-RK复合物激活的一个普遍要求。相反，研究人员对EFR的分析以及对文献的详细调查表明，具有RD蛋白激酶结构域和非RD蛋白激酶结构域的LRR-RKs之间存在区别。根据新发现的调节体内EFR复合体激活状态的磷酸化位点，研究人员提出含有非RD蛋白激酶的LRR-RK复合体可能受到配体结合受体的磷酸化依赖性构象变化的调节，这可能以异体方式或通过驱动复合体的负调节因子的解离来启动信号传导。

EFR是一种活性蛋白激酶，但其活性不需要在孤立的受体复合物中进行磷酸化

催化不活跃的EFR变体能够胜任elf18诱导的PTI信号传导

EFR激酶活性的丧失并不损害免疫反应

EFR磷酸化位点突变体不能触发配体诱导的磷酸化事件

EFR磷酸化位点突变体与BAK1形成配体诱导的复合物

EFR磷酸化位点突变体中PTI反应的分析

磷酸化介导的植物非RD LRR-RK复合体激活的潜在机制

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