Nature Communications | 研究揭示植物免疫受体识别病原体效应蛋白的新策略！

核苷酸结合 (NB) 和富含亮氨酸的重复结构域(NLR) 受体是植物免疫的关键要素。它们检测宿主细胞内分泌和易位的特定病原体衍生效应蛋白的活性或存在，并激活防御反应和免疫。由于它们赋予对许多对农业构成重大威胁的作物病害的抗性，因此NLR编码基因被广泛用于作物育种计划。扩展NLR识别更广泛病原体的能力是一项挑战，也是提高作物抗病性的主要目标。

NLR受体具有一个保守的结构，包括一个中央NB结构域、一个C末端富含亮氨酸重复 (LRR) 结构域和一个可变的N末端信号结构域，该结构域是大多数卷曲螺旋 (CC) 或Toll-白介素 /受体(TIR) 类型。NLR通过不同的分子机制识别特定的病原体效应蛋白：一些与识别的效应蛋白发生物理相互作用，而另一些则感知由效应蛋白对植物靶蛋白或模拟真正效应蛋白靶标的诱饵蛋白诱导的特定变化，从而充当效应蛋白陷阱。许多植物NLR包含一个或多个集成到其结构中的非规范域。这些整合域 (ID) 中的一些被证明与效应蛋白的特异性识别有关，并被认为是源自这些效应蛋白靶向的蛋白质的诱饵域。NLR-ID通常在基因上聚集并与NLR-ID的第二个NLR结合发挥功能。

2022年3月21日，国际权威学术期刊Nature Communications发表了法国蒙彼利埃大学Thomas Kroj团队的最新相关研究成果，题为New recognition specificity in a plant immune receptor by molecular engineering of its integrated domain的研究论文。

植物NLR是识别病原体效应蛋白的免疫传感因子。本研究揭示了NLR的ID的分子工程可以将其识别谱扩展到新的效应蛋白。为此，依赖于水稻NLRsPikp-1和RGA5识别稻瘟病菌效应蛋白AVR-PikD、AVR-Pia和 AVR1-CO39的详细知识。两种受体都通过与其HMA（重金属相关）ID的物理结合来检测它们的效应蛋白。通过将Pikp-1_HMA的AVR-PikD结合残基引入RGA5_HMA，为该效应蛋白创建了一个高亲和力的结合表面。携带这种工程结合表面的RGA5 变体感知新配体AVR-PikD，并且仍然识别模式植物本氏烟草中的AVR-Pia和AVR1-CO39。然而，它们并没有赋予转基因水稻植株对稻瘟病菌的扩展的抗病特异性。总之，本研究为通过ID的分子工程设计NLR中新的效应蛋白识别特异性提供了概念证明。

图 ：RGA5的HMA结构域的结构引导工程化以引入AVR-PikD结合表面

图 ：RGA5m1m2 突变体识别本氏烟草中的AVR-Pia和AVR-PikD

图 ：RGA5 m1、m2和m1m2突变体识别水稻中的AVR-Pia但不识别AVR-PikD

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