Plant Cell | 研究揭示植物病原细菌效应蛋白激活宿主抗性的机制！

革兰氏阴性植物病原细菌将专门的蛋白质（效应蛋白）注入其宿主体内，以中和防御并操纵宿主的代谢，使病原体生存。当宿主的抗性（R）蛋白识别转运的细菌效应蛋白时，防御反应就开始了。效应蛋白AvrRpm1作为一个ADP-核糖基转移酶，修饰RESISTANCE TO P. SYRINGAE PV MACULICOLA1（RPM1）-INTERACTING PROTEIN4（RIN4），导致拟南芥蛋白RPM1的激活。另一个效应蛋白AvrB在拟南芥中也被认可，这样RPM1的激活就与RIN4中一个保守的苏氨酸（T166）的磷酸化有关。以前的一项研究提出，AvrRpm1对RIN4的ADP-核糖基化通过诱导T166的磷酸化而导致RPM1介导的防御反应。

2022年9月21日，国际权威学术期刊The Plant Cell发表了新西兰植物与食品研究所有限公司Erik Rikkerink团队的最新相关研究成果，题为A conserved glutamate residue in RPM1-INTERACTING PROTEIN4 is ADP-ribosylated by the Pseudomonas effector AvrRpm2 to activate RPM1-mediated plant resistance的研究论文。

RIN4的两种翻译后修饰（AvrRpm1的直接ADP-核糖基化和AvrB的诱导磷酸化）在生物化学上是不同的，它们在病原体毒力或宿主免疫中的作用尚不清楚。科研人员从另一个假单胞菌菌株中发现了AvrRpm2的ADP-核糖基转移酶活性，并研究了ADP16核糖基化或RPM1的激活是否受到T166的影响。科研人员结合质谱分析进行了突变分析，以定位靶标位点。在从MS/MS谱中确定的候选靶点残基中，只有一个保守的谷氨酸残基（E156）可以被ADP-核糖基化以激活RPM1。在与拟南芥RIN4的E156相对应的位置上没有谷氨酸的大豆和四季豆RIN4同源蛋白不会被细菌AvrRpm2进行ADP-核糖基化。与效应蛋白AvrB相反，AvrRpm2不需要T166的磷酸化来激活RPM1。这项研究表明，一个共同的抗性蛋白可以通过RIN4的不同修饰来识别不同病原体效应蛋白的独立生化反应。科研人员证实，AvrRpm2对病原体的毒力有贡献。接下来将研究病原体效应蛋白的毒力功能与宿主蛋白RIN4的ADP核糖基化有什么关系。

图1. AtRIN4和AvrRpm2_Psa通过农杆菌介导的浸入在N. benthamiana中瞬时共表达，显示AvrRpm2_Psa作为ADP-核糖基转移酶修饰RIN4的功能

图2. 通过突变分析确定AvrRpm2_Psa的目标残基

图3. 由AvrRpm2_Psa或AvrRpm1_Pma触发的RPM1超敏反应对AtRIN4中没有T166的情况不敏感

图4. 大豆RIN4同源蛋白GmRIN4c和GmRIN4d被Pto DC3000Q-（avrRpm2_Psa）的ADP-核糖基化

图5. 苹果RIN4同源蛋白（MdRIN4-1和MdRIN4-2）被Pto DC3000Q-（avrRpm2_Psa）的ADP-核糖基化

图6. AvrRpm2_Psa的H-Y-D模体的修改对其催化活性和与RIN4的物理相互作用有不同的影响

图7. Psa AvrRpm2_Psa等位基因蛋白具有不同的催化活性和与RIN4的物理相互作用

图8. AvrRpm2_Psa对病原体毒力的贡献

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