《自然》新研究发现不同阿尔茨海默的淀粉样蛋白沉积结构不同
本周，《自然》在线发表的研究Structural variation in amyloid-β fibrils from Alzheimer's disease clinical subtypes表明，阿尔茨海默症患者脑组织中β-淀粉样蛋白沉积结构的差异与这一疾病的不同临床亚型有关。对具有神经毒性的β-淀粉样蛋白肽聚集，以及其结构与疾病亚型之间的关系的认识加强或将有助于开发新的诊断测试和治疗方法。
β-淀粉样蛋白肽会自组装为一种被称为细纤维的细长蛋白纤维，或者其它结构是阿尔茨海默症的一个主要特征。近期的一些实验表明，其中两种蛋白Aβ40和Aβ42在体外培养条件下，根据细纤维生长条件不同会产生多种形态。人们认为，不同的细纤维组成或许与阿尔茨海默症疾病亚型间的差异有关。
Aβ40的a)电镜图像和b)ssNMR图谱。
Qiang et al.
为探索这一关联，美国国立卫生研究院的Robert Tycko、上海科技大学的Junxia Lu及同事通过固体核磁共振（ssNMR）分析了37份脑组织样本中的β-淀粉样细纤维。这些样本来自18位患者，包括患有典型阿尔茨海默症或两种罕见的亚型——神经退行过程在几个月内发生的快速进展型阿尔茨海默症（r-AD），和造成视觉处理障碍的后皮层萎缩型阿尔茨海默症（PCA-AD）。
样本中Aβ40细纤维的ssNMR图谱。
Qiang et al.
作者发现，一种特异的细纤维结构在典型阿尔茨海默症和后皮层萎缩阿尔茨海默症患者的样本中都占多数，而快速进展性患者的样本中则呈现了一系列不同的细纤维结构。这些发现为阿尔茨海默症的不同临床亚型或可根据不同的β-淀粉样细纤维结构来界定的理论提供了支持。ⓝ
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Structural variation in amyloid-β fibrils from Alzheimer's disease clinical subtypes
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