中国学术明星施颜二人梦断诺奖了吗?! 2017年诺贝尔化学奖给了冰冻电镜解析大分子结构的开创者, 无关发表杂志的影响因子
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郭晓强预测对了：
2017年诺贝尔化学奖
果然给了冰冻电镜，又是生物化学
冰冻电镜：这几年它的应用有目共睹，高大上期刊CNS几乎都被发爆了，特别是解决了结构生物学的瓶颈问题。Richard Henderson，Joachim Frank以及Glaeser等应该最被看好。
而实际上：
2017 Nobel Prize in Chemistry
The Nobel Prize in Chemistry 2017 was awarded to Jacques Dubochet, Joachim Frank and Richard Henderson "for developing cryo-electron microscopy for the high-resolution structure determination of biomolecules in solution".
算是热门领域吧，今年整个CNS文章都被这一技术狂轰滥炸，每期不刊登几篇都怀疑看的到是假目录，终于给了冰冻电镜。
看看！ 学术明星施颜两位发表了CNS文章n篇（至少有40篇），
再看看， 颜宁教授的澄清和声明！
| 评论1：做结构的一直在号称蛋白结构解析可以指导药物设计。颜宁和施一公需要做的事情是弄出一个drug来，而不是继续不停的解更多的蛋白。就算弄不出新药，像晓东一样开个公司做更好的me2 drug，也算造福社会。说白了，还是解结构顺手了，不愿跳出comfort zone。 |
| 评论2：不能否认11公和颜教授等在结构学的高深造诣和国际威望。但是，仍然有这么多不认同的质疑，我觉得要弄清楚原罪是什么？中国自古不否认学而仕者优，但是但凡大贤大能者都低调做人高调做事，专注而远离与学术无关的是非，即使为官也踏实低调。现代的大学宣扬的过多非学术东西，不管是自己有意识或者无意识的，总会有让有学术洁癖的学者或多或少的不满。因为酒香不是吆喝出来的，即使真的是酒香，醉的是别人，也不要是自己先醉了。 |
| 评论3: 有两个问题：1 他们师徒解了这么多蛋白结构, 到底解决了什么重要的生物学问题？ 2这些结构他们不去解别人是不是短时间内解不出来？去年因autophagy得诺奖的Ohsumi说过，当竞争成为第一位的时候，这样的科研是没有多大意义的，真正重要的工作是开启一个全新的领域。就像Seymour Benzer，当年决定用果蝇去研究昼夜节律的时候，几乎没有人相信能成功，因为大家想象中节律太复杂了。不可能单基因控制的，但他筛出了第一个控制节律的突变体per，直接踹开了节律分子机制的大门，那篇文章发在pnas上，不是cns。颜宁师徒能问问自己这么多年发的cns加一块能有Benzer的这篇pnas重要吗？ |
评论4: 施一公师徒的问题就是没有专攻，并不是围绕一个自己解析好了的结构继续深挖，而是又Jump到别的蛋白去发CNS去了。他们对结构生物学的贡献还如不Yifan Cheng呢。 评论5: 镜头前颜mm带着几个学生在看考染的蛋白胶，然后切向她实验室。画外音：他们解决了结构生物学长期想解但一直没有解出来的多个蛋白结构，全面响应主席关于一路一带全面建设小康社会撸起袖子加油干的号召，填补多个国内空白，打破了西方大国在电镜解蛋白结构领域的垄断。镜头再次到颜MM，她手拿离心管，对镜头说：“以前西方国家的实验室解这种结构需要好几年，现在我们发挥团队作战精神，利用电镜一个月就能解出来，然后三天就可以发science。” 评论6: 越看越觉得颜很low，心平气和地讲，没有酸的成分，大家不同意尽管可以批评。之前看过她在清华开学典礼的一个演讲，说解一个蛋白结构怕被别人抢发，天天盯着cns看，心情跟过山车一样，就觉得很low，整个演讲思想浅薄没有一点深度，这样的科研你不做别人一样很快做出来，除了吹嘘又发了一篇cns能有多大的意义？现在又搞了三天发science这一出，“后来Nature编辑告诉我说，我竟然没把这篇投给他们，有点吃醋，hoho。怎一个得瑟了得” 只要智力稍微正常的人都可以从里面读出来浓浓的炫耀味，哎，不就是又一篇你不解别人一样很快解出来的结构"cns"嘛，现在又出来发澄清声明，字里行间里都是欲盖弥彰的味道，怎一个low字了得。。。 评论7: 21世纪就是CNS的世纪！Sanger获了1958、1980两次诺奖，而颜教授应该数一数他一辈子发了几篇论文。。。冷冻电镜技术挺牛的，原创者都获得诺贝尔化学奖了，这技术原来是化学的领域。。。。。 |
2017年化学诺奖得主
Jacques Dubochet
论文发表期刊
作者| 刘进平
Jacques Dubochet将溶液状态的生物大分子速冻在玻璃态的冰中，在液氮温度下制样和电子显微镜观察，开创了冷冻电镜（Cryo Electron Microscopy）技术。
DubochetJ, Lepault J, Freeman R, et al. Electron microscopy of frozen water and aqueous solutions. Journal of Microscopy, 1982, 128(3): 219-237.
《Journal of Microscopy》2016-2017最新影响因子为1.692。单从影响因子来看，这会不会让人看不起呢？（反之，
2017年诺贝尔化学奖揭晓
综编| 科文哲
北京时间10月4日下午5点45分，2017年诺贝尔化学奖揭晓，瑞士、美国和英国三位科学家Jacques Dubochet，Joachim Frank和Richard Henderson获奖，获奖理由是“研发出冷冻电镜，用于溶液中生物分子结构的高分辨率测定”。三人将均分900万瑞典克朗奖金。
Jacques Dubochet
Jacques Dubochet，1942年出生于瑞士艾格勒。1973年从瑞士日内瓦大学和瑞士巴塞尔大学获得博士学位。现为瑞士洛桑大学名誉生物物理学教授。他工作贡献： 虽然Bob Gleaser 和Ken Taylor是最早提出样品冷冻概念的，但是他们的方法并没有真正的work。目前认为，第一个发明真正意义上的有效的样品冷冻方法是Dubochet ，他系统研究了冰在各种冷冻条件下的状态，使得生物样品最终能够在无定形的冰中稳定存在、保持其原有的天然结构，保证样品能够成功成像。这个方法一直沿用至今，至今冷冻电镜的小盆友们每天用的方法和30多年前的其实本质上没什么两样，只不过是自动化程度更高了而已。
Joachim Frank
Joachim Frank，1940年出生于德国锡根。1970年从德国慕尼黑工业大学获得博士学位。现为美国哥伦比亚大学生物化学与分子生物物理学及生物科学教授。他的工作贡献： 单颗粒分析鼻祖，冷冻电镜最早的程序包Spider的作者（大约50多年前开发）。当年Richard 和 Nigel一开始也走上了电子晶体这条不归路，但是电子晶体学对样品要求极为苛刻，不太可能具备“普适性”（牛神也会走弯路滴，我们怕啥，呵呵）。一般而言，越底层的概念越普适，Joachim提出了一个现在看来就跟“常识”一样的观点，他认为可以不用晶体结构，直接对电子成像中的“散在的单颗粒 ”做对位（alignment）及平均来降低噪音，从而有可能获得准确取向，进而获得三维结构。作为冷冻电镜技术的基本思路，这个是非常fundamental的概念，而且完全绕过了晶体学对样品苛刻的结晶要求，使得这种方法能够处理general 的case，而不是special case，现在单颗粒电镜图像处理无论如何都饶不开这个基本概念。另外Joachim Frank在核糖体结构机理方面的贡献功不可没，虽然早年没有晶体学分辨率高。但是由于冷冻电镜革命，目前差多一天就可以解析一个核糖体结构，其影响力可见一斑！
Richard Henderson
Richard Henderson，1945年出生于苏格兰爱丁堡。1969年从英国剑桥大学获得博士学位。现为英国MRC分子生物学实验室项目主任。他的工作贡献：蛋白质电子晶体学 + 首个膜蛋白helix及电镜原子结构 + 冷冻电镜信息极限理论 + 直接电子探测器。。。其中细菌视紫红质的跨膜helix比第一个膜蛋白x-ray结构早10年，但到原子结构却耗时15年，后来X-ray的第一个膜蛋白结构拿诺奖了。。。但是，从历史全局观来看，现在的冷冻电镜把X-ray几十年的活瞬间干完了，谁的影响力更大，领域内的人都心知肚明。
冷却显微技术带来生物化学领域的革新
我们也许很快就能看到复杂生命系统的原子级分辨率图像了。2017年的诺贝尔化学奖被授予Jacques Dubochet, Joachim Frank和Richard Henderson，以表彰他们为研发冷冻电子显微技术作出的贡献，这项技术简化并改进了生物分子成像的发展，将生物化学带入一个新时代。
图像是我们理解一切事物的关键所在。将那些人眼不可见的物体成功地可视化，通常是科研产生突破的基础。但是，生物化学领域的成像技术在过去很长一段时间内是一片空白，原因在于，已有技术很难对生命的分子机制进行太多图像化描述。是冷冻电子显微技术改变了这一切。现在，研究人员可以将活的生物分子进行冷冻，并将那些以前无法看见的生物变化过程实现可视化——这对我们从化学角度了解生命以及研发药物带来决定性的影响。
长久以来，人们认为电子显微镜只能用于观察死去的生物，因为电子显微镜的电子束会杀死活体。直到1990年，Richard Henderson成功地利用一台电子显微镜生成了一种蛋白质的3D图像，图像分辨率达到原子水平。这次突破奠定了冷冻电子显微技术发展的基础。
Joachim Frank则让该项技术获得广泛应用。在1975至1986年间，他开发出一种图像处理技术，能够分析电子显微镜生成的模糊2D图像，并将其合并，最终生成清晰的3D结构。
Jacques Dubochet则将水这种物质引入电子显微镜中。液态水在电子显微镜的真空管里蒸发，从而使得生物分子瓦解。在上世纪80年代早期，Dubochet成功实现水的玻璃化——迅速将水冷却，让其先以液体状态将生物样本包裹，之后立刻变成固体，从而使得生物分子在真空管中仍能保持其自然形态。
有了他们三人的研究成果为基础，电子显微技术全方位的发展充满了希望。2013年，电子显微镜的分辨率达到原子级别，现在，研究人员很轻松就能获得生物分子的3D结构。在过去数年里，学术论文里随处可见各种物质的高清图像，从具有抗药性的蛋白，到寨卡病毒的外观。如今，生物化学正经历爆炸性发展，准备好了迎接那激动人心的未来。
对冷冻电镜介绍
冷冻电镜技术利用了电子显微镜这个工具（仪器）。很显然，在1900年电子被J.J.汤姆森（Thompson）发现以前，这个概念是不可能被提出的。一旦人们从波粒二象性原理出发，弄清楚电子也可以像光波一样被聚焦后，恩斯特·鲁斯卡（Ernst Ruska）便提出了电子显微镜这个概念。利用电子来成像有极其显著的优势，因为它的波长只有大约光波的10万分之一左右；大体上光波为1微米级别（注：可见光约400～760nm），而电子约为1皮米（10^-12米）。
原则上，你可以获得远远高于光镜的分辨率。但是，从技术上而言具有诸多挑战。直到大约上个世纪五六十年代，电子显微镜才可以解析一些原子结构。生物学家总是落后于其它学科（利用电子显微技术），那时的电镜用户主要集中在金属或类似的材料研究。原因是这样的：当你把有机分子组成的生物样品置于电子束之下进行成像之时，它会产生辐射损伤而毁掉生物样品的结构信息。在早期的大量尝试最终都以失败而告终。所有的成功应用都是对生物结构进行重金属染色之后再成像，这借鉴了材料科学家们的研究方法。
直到美国科学家Bob Glaeser出现才改变了这个局面，他目前仍在伯克利。他曾指出辐射损伤意味着穿过样品的电子将破坏其化学键，改变原有结构信息（比如蛋白、脂等等），将它们“烧掉”。所以，氢键会被破坏，变成了气体，留下的只有一些结构残骸。Glaeser教授指出，由于辐射损伤的存在，你永远无法测定单个分子的结构。所以他提出使用晶体，通过这种方式，你可以弄清楚电子是如何和这些结构相互作用。这种情况下，你就拥有数十万个规则排列的分子。即使其中的一部分子结构被破坏，你也可以从中得到目标分子的结构信息。
Glaeser是最早和他的学生尝试利用冷却样品来克服或降低辐射损伤的科学家。他们把样品冷却到了大于-100°C。这是他们当时所能够达到的极限，因为当时电子显微镜的真空极差，样品会被严重污染。直到上个世纪80年代，随着更好的真空系统、更好的冷台（用于冷却样品并使其保持低温）的出现，样品被冷却至液氮温度才变成可能。这主要归功于坐落于海德堡的欧洲分子生物学实验室（European Molecular Biology Laboratory，EMBL）的Jacques Dubochet教授及其研究组。
他系统研究了水在冷冻条件下的各种性状，研究了大概3-5年才有了结论。他指出：“当你冷冻水的时候，它常常形成冰晶；有时候，这是六边形的晶体；有时，是立方的晶体；但是，如果你非常迅速地冷冻液态水，它可以形成无定形的冰”。他发明了一种方法，利用吸附的方式形成薄的水膜，然后快速插入到冷却液体。起初，他们尝试了液氮，但是液氮温度通常都处于沸点附近，冷却表面形成大量气体，冷却速度极慢，这会导致冷却之后常常得到冰晶。后来他发明了我们目前广泛使用的生物样品冷冻方法。这个方法中，直接用于冷冻样品的是液态乙烷或丙烷，它们处于液氮环境，并被冷却至和液氮相当的温度（注：乙烷熔点约-183°C，液氮沸点约−196°C）。
我认为，Dubochet教授的工作标志着冷冻电镜技术真正的开始。那时候我们正在从事细菌视紫红质的二维晶体研究（注：Henderson与其合作者Nigel Unwin 1975年首次观测到细菌视紫红质七次跨膜螺旋结构）。我们刚开始是在室温环境进行研究，并没有对晶体进行冷却。当我们尝试把晶体冷却至液氮温度之时，我们获得了大约4-5倍于室温环境的可用数据。所以，事实上冷却并没有彻底克服辐射损伤，只是把损伤的程度降低了大约4-5倍。然后，我们利用冷冻电镜技术成功解析了这个二维晶体的结构(Henderson et al., 1990)。
但是，冷冻电镜真正的强大之处在于它可以“冷冻一切”！你可以冷冻生物组织小碎片，你可以冷冻溶液中的分子，你可以冷冻重悬后的病毒，你可以冷冻核糖体。事实上，你可以做任何你想做的事情。所以目前冷冻电镜可研究的范围至少覆盖了四五种不同的生物样品种类。每一种自身都非常有意义，并且可以从不同的侧面帮助你洞悉生物对象，提供重要结构信息。
最简单的一种方法就是冷冻我们现在称为“单颗粒”的悬浮分散对象。以核糖体为例，细胞中各种各样的蛋白质都在这里被合成。你可以把核糖体冷冻在一个很薄的水膜中，这样你就可以看到各个不同方向的核糖体的二维投影图。你可以从照片中挑选出一个一个核糖体的“单颗粒”；如果数量足够，比如目前大约需要1-2万个，你就可以将这些各个不同方向的核糖体平均，进而得到三维结构。
基本原理和CT（computer tomography）非常像，假如说你不幸得了脑瘤，需要去医院用X-射线从不同方向来照射成像，然后通过这些投影像，反过来可以得到你的大脑、眼睛和肿瘤的三维像。我们事实上是用冷冻电镜做类似的事情。你可以对单颗粒应用类似原理，这不需要任何对称性，但是前提是你必须得到各个不同的方向的图像。
另外一些生物结构的例子则拥有内在的对称性。比如，许许多多的病毒它们都具有正二十面体对称性。这意味着它们自身拥有五次、三次和二次旋转对称轴，每个颗粒本身就拥有60重拷贝数。所以如果你对一个正二十面体病毒进行成像，实质上你得到了相当于60个不同方向的结构信息。这也就意味着你可以用少于普通样品60倍的颗粒数得到类似的三维结构。
另外，你可以得到许多具有螺旋排列方式的生物结构。例如alpha-螺旋，肌肉中的微丝结构等。肌肉中你可以看到细肌丝和粗肌丝，如果它们相对滑动，就意味着你的肌肉正在收缩。这些对象都可以很好的利用冷冻电镜来研究。我们看到一根根的螺旋结构，你对它们进行成像拍照，然后进行平均处理。但是你必须找准它们的取向，这是一个螺旋结构，你可以利用亚基之间的空间排布的几何性质进行约束，定位它们之间的相对取向。
另外一种分子间的排布方式是二维晶体。这种情况下，蛋白形成单分子层状结构，通常我们把其中一个称为a-轴，另一个则称为b-轴。这就是所谓的电子晶体学（electron crystallography）。起初，这种方法实际上更加简单，因为在同一个方向上，你可以获得上万个分子的图像。
最后一种方式和单颗粒、螺旋结构、二维晶体等都有一定区别，但它却是适合一切结构研究的一般情况。人们把这种方法称作电子断层成像技术（cryo-electron tomography）。这意味着你对单一的生物样品成像，不需要大量重复结构或拷贝数。你只是简单地对目标对象从不同的角度成像，比如，-70度到+70度，然后就像CT重构脑瘤一样。
这大体上就是目前冷冻电镜所能研究的生物对象的范围。利用这类冷冻电镜相关的方法，我们现在可以研究上百甚至上千种不同类型的生物分子结构。而这些结构曾经无法利用其它方法获得，比如X-射线晶体学，核磁共振等。冷冻电镜在过去几年出现了一系列重要的技术进展，现在的程序比以前更好更强大；不过，更加关键的是新一代的直接电子探测器的诞生。和传统的胶片不同，我们现在拥有了基于硅芯片的固态的探测设备。这大大提高了图像的信噪比。这些技术发展导致了“分辨率革命”，Werner Kühlbrandt教授在2014年的一篇综述中这样称道(Kuhlbrandt, 2014)。
在2010年以前，你可以获得一些稍大的结构的高分辨结构（比如正二十面体病毒），但是你很难得到小的分子结构，它们最终倾向于变成一坨模糊不清的轮廓图。这也是为什么冷冻电镜的科学家们常常被嘲笑为“轮廓砖家”。但是现在，“冷冻电镜革命” 实实在在地发生了，结构生物学家正在一窝蜂地涌向冷冻电镜革命的战场。出于这个原因，现在有大量并不具备任何冷冻电镜背景的研究人员正在不断地加入这个领域；同时也有大量的研究机构、大学、研究所等相关部门都在投资建设冷冻电镜研究平台。这导致了目前冷冻电镜领域人才出现“供不应求”的现象，有大量的研究中心甚至无法得到足够的人力支持。所以我们可以断言：冷冻电镜已经成为一项非常强大的方法，或许，已经主导了结构生物学。
2017及过去20年
诺贝尔化学奖获奖者及其贡献！
北京时间10月4日下午5:45（当地时间上午11:45），2017年诺贝尔化学奖揭晓，本年度诺贝尔化学奖授予了Jacques Dubochet, Joachim Frank and Richard Henderson，以表彰他们在“研发出冷冻电镜，用于溶液中生物分子结构的高分辨率测定”作出的重要贡献。The Nobel Prize in Chemistry 2017 was awarded to Jacques Dubochet, Joachim Frank and Richard Henderson "for developing cryo-electron microscopy for the high-resolution structure determination of biomolecules in solution".
诺贝尔化学奖有人将其戏称诺贝尔“理综奖”，2017年冷冻电镜获奖被戏称为“一个发给物理学家的诺贝尔化学奖，奖励他们帮助了生物学家”。细细分析，过去20年内诺贝尔化学奖多次将获奖成果授予传统化学之外的生物学研究，如2015年“DNA修复机制”、2012年“G蛋白偶联受体研究”、2009年“核糖体结构和功能”、2006年“真核转录的分子基础”、2004年“泛素调节的蛋白质降解”、2003年“细胞膜通道”等。这也充分说明了“生物和化学不分家”、“生物的基础是化学”，哈哈。实际上，随着科技水平的提高及学科交叉的深入，不同学科之间也越来越难以明确的区分开来。以下对近20年来诺贝尔化学奖获得者及其他们的贡献进行了描述。
2016年，法国科学家Jean-Pierre Sauvage，英国科学家Sir J. Fraser Stoddart和荷兰科学家Bernard L. Feringa获奖，获奖成果为“分子机器的设计与合成”。The Nobel Prize in Chemistry 2016 was awarded jointly to Jean-Pierre Sauvage, Sir J. Fraser Stoddart and Bernard L. Feringa "for the design and synthesis of molecular machines".
2015，瑞典科学家Tomas Lindahl、美国科学家Paul Modrich和土耳其科学家Aziz Sancar获奖，获奖成果为“DNA修复机制研究”。The Nobel Prize in Chemistry 2015 was awarded jointly to Tomas Lindahl, Paul Modrich and Aziz Sancar "for mechanistic studies of DNA repair".
2014年，美国科学家Eric Betzig、德国科学家Stefan W. Hell和美国科学家William E. Moerner获奖，获奖成果为“研制出超分辨率荧光显微镜”。The Nobel Prize in Chemistry 2014 was awarded jointly to Eric Betzig, Stefan W. Hell and William E. Moerner "for the development of super-resolved fluorescence microscopy".
2013年，美国科学家Martin Karplus, Michael Levitt和Arieh Warshel获奖，获奖成果为“为复杂化学系统创立了多尺度模型”。The Nobel Prize in Chemistry 2013 was awarded jointly to Martin Karplus, Michael Levitt and Arieh Warshel "for the development of multiscale models for complex chemical systems".
2012年，美国科学家Robert J. Lefkowitz和Brian K. Kobilka获奖，获奖成果为“G蛋白偶联受体研究”。The Nobel Prize in Chemistry 2012 was awarded jointly to Robert J. Lefkowitz and Brian K. Kobilka "for studies of G-protein-coupled receptors".
2011年，以色列科学家Dan Shechtman获奖，获奖成果为“发现准晶体”。The Nobel Prize in Chemistry 2011 was awarded to Dan Shechtman "for the discovery of quasicrystals".
2010年，美国科学家Richard F. Heck、日本科学家Ei-ichi Negishi和AkiraSuzuki获奖，获奖成果为“有机合成中钯催化交叉偶联”研究。The Nobel Prize in Chemistry 2010 was awarded jointly to Richard F. Heck, Ei-ichi Negishi and Akira Suzuki "for palladium-catalyzed crosscouplings in organic synthesis".
2009，美国科学家Venkatraman Ramakrishnan、Thomas A. Steitz和以色列科学家Ada E. Yonath获奖，获奖成果为“核糖体结构和功能研究”。The Nobel Prize in Chemistry 2009 was awarded jointly to Venkatraman Ramakrishnan, Thomas A. Steitz and Ada E.Yonath "for studies of the structure and function of the ribosome".
2008年，美国科学家Osamu Shimomura、Martin Chalfie和Roger Y. Tsien获奖，获奖成果为“发现并发展了绿色荧光蛋白（GFP）”。The Nobel Prize in Chemistry 2008 was awarded jointly to Osamu Shimomura, Martin Chalfie and Roger Y. Tsien"for the discovery and development of the green fluorescent protein, GFP".
2007年，德国科学家Gerhard Ertl获奖，获奖成果为“表面化学研究”。The Nobel Prize in Chemistry 2007 was awarded to Gerhard Ertl "for his studies of chemical processes on solid surfaces".
2006年，美国科学家Roger D. Kornberg获奖，获奖成果为“真核转录的分子基础”。The Nobel Prize in Chemistry 2006 was awarded to Roger D. Kornberg "for his studies of the molecular basis of eukaryotic transcription".
2005年，法国科学家Yves Chauvin、美国科学家Robert H. Grubbs和Richard R. Schrock获奖，获奖成果为“烯烃复分解反应”。The Nobel Prize in Chemistry 2005 was awarded jointly to Yves Chauvin, Robert H. Grubbs and Richard R. Schrock "for the development of the metathesis method in organic synthesis".
2004年，以色列科学家Aaron Ciechanover、Avram Hershko和美国科学家Irwin Rose获奖，获奖成果为“泛素调节的蛋白质降解”。The Nobel Prize in Chemistry 2004 was awarded jointly to Aaron Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose "for the discovery of ubiquitin-mediated protein degradation".
2003年，美国科学家Peter Agre和Roderick MacKinnon获奖，获奖成果为“发现细胞膜通道”。The Nobel Prize in Chemistry 2003 was awarded "for discoveries concerning channels in cell membranes" Jointly with one half to Peter Agre "for the discovery of water channels" and with one halfto Roderick MacKinnon "forstructural and mechanistic studies of ion channels".
2002年，美国科学家John B. Fenn、日本科学家Koichi Tanaka和瑞士科学家Kurt Wüthrich获奖，获奖成果为“生物大分子鉴定和结构分析方法”。The Nobel Prize in Chemistry 2002 was awarded "for the development of methods for identification and structure analyses of biological macromolecules" with one half jointly to John B. Fenn and Koichi Tanaka "for their development of soft desorption ionisation methods for mass spectrometric analyses of biologicalmacromolecules" and the other half to Kurt Wüthrich "for hisdevelopment of nuclear magnetic resonance spectroscopy for determining thethree-dimensional structure of biological macromolecules in solution".
2001年，美国科学家William S. Knowles和日本科学家Ryoji Noyori和美国科学家K. Barry Sharpless，获奖成果为“手性催化氢化反应”和“手性催化氧化反应”。The Nobel Prize in Chemistry 2001 was divided, one half jointly to William S. Knowles and Ryoji Noyori "for their work on chirally catalysed hydrogenation reactions" and the other half to K. Barry Sharpless "for his work on chirally catalysedoxidation reactions".
2000年，美国科学家Alan J. Heeger、Alan G. MacDiarmid和日本科学家Hideki Shirakawa获奖，获奖成果为“导电聚合物的发现”。The Nobel Prize in Chemistry 2000 was awarded jointly to Alan J. Heeger, Alan G. MacDiarmid and Hideki Shirakawa"for the discovery and development of conductive polymers".
1999年，美国科学家Ahmed Zewail获奖，获奖成果为“运用激光技术观测原子在分子中的运动”。The Nobel Prize in Chemistry 1999 was awarded to Ahmed Zewail "for his studies of the transition states of chemical reactions using femtosecond spectroscopy".
1998年，美国科学家Walter Kohn和英国科学家John A. Pople获奖，获奖成果为“密度泛函理论”和“波函数方法”。The Nobel Prize in Chemistry 1998 was divided equally between Walter Kohn "for his development of the density-functional theory"and John A. Pople "for his development of computational methods in quantum chemistry".
1997年，美国科学家Paul D. Boyer、英国科学家John E. Walker和丹麦科学家Jens C. Skou获奖，获奖成果为“三磷酸腺苷的酶催化过程”。The Nobel Prize in Chemistry 1997 was divided, one half jointly to Paul D. Boyer and John E. Walker "for their elucidation of the enzymatic mechanism underlying the synthesis of adenosinetriphosphate (ATP)" and the other half to Jens C. Skou "forthe first discovery of an ion-transporting enzyme, Na+, K+ -ATPase".