温柔要有，但不是妥协，我们要在安静中，不慌不忙地坚强。by 林徽因
蛋白质是基因表达的最终产物，它的合成是一个很复杂的过程，主要包括
（1） 翻译的起始——核糖体与mRNA集合并与氨基酰-tRNA生成起始复合物。
（2） 肽链的延伸——由于核糖体沿mRNA5’端向3’端移动，开始了从N端向C端的多肽合成，这是蛋白质合成中速度最快的阶段。
（3） 肽链的终止及释放。核糖体从mRNA上解离，准备新一轮的合成反应。
mRNA上每3个核苷酸翻译成蛋白质多肽链上的一个氨基酸，这3个核苷酸就称为一个密码，也叫三联子密码。翻译时从起始密码子AUG开始，沿mRNA5’→3’的方向连续阅读直到终止密码子，生成一条具有特定序列的多肽链。
mRNA中只有4种核苷酸，而蛋白质中有20种氨基酸，若以一种核苷酸代表一种氨基酸，只能代表4种。若以两种核苷酸作为一个密码(二联子)，能代表42=16种氨基酸。而假定以3个核苷酸代表一个氨基酸，则可以有43=64种密码，满足了编码20种氨基酸的需要。
4种核苷酸组成61个编码氨基酸的密码子和3个终止密码子，它们不能与tRNA的反密码子配对，但能被终止因子或释放因子识别，终止肽链的合成。由一种以上密码子编码同一个氨基酸的现象称为简并(degeneracy)，对应于同一氨基酸的密码子称为同义密码子(synonymouscodon)。
蛋白质生物合成过程中，tRNA的反密码子通过碱基的反向配对与mRNA的密码子相互作用。1966年，Crick根据立体化学原理提出摆动假说(wobblehypothesis)，解释了反密码子中某些稀有成分如I以及许多有2个以上同源密码子的配对问题。
Wobblehypothesis：任意一个密码子的前两位碱基都与tRNAanticodon中的相应碱基形成Watson-Crick碱基配对。反密码子第一位是A或C时，只能识别一个密码子。当反密码子第一位是U与G时，能识别两个密码子。当Inosine(I)作为反密码子第一位时，能识别三个密码子。如果数个密码子同时编码一个氨基酸，凡是第一、二位碱基不相同的密码子都对应于各自的tRNA。根据上述规则，至少需要32种不同的tRNA才能翻译61个密码子。
tRNA在蛋白质合成中处于关键地位，被称为第二遗传密码。它不但为将每个三联子密码翻译成氨基酸提供了接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供了载体。
所有的tRNA都能够与核糖体的P位点和A位点结合，此时，tRNA分子三叶草型顶端突起部位通过密码子:反密码子的配对与mRNA相结合，而其3’末端恰好将所转运的氨基酸送到正在延伸的多肽上。代表相同氨基酸的tRNA称为同工tRNA。在一个同工tRNA组内，所有tRNA均专一于相同的氨基酰-tRNA合成酶。
受体臂(acceptorarm)主要由链两端序列碱基配对形成的杆状结构和3’端末配对的3-4个碱基所组成，其3’端的最后3个碱基序列永远是CCA，最后一个碱基的3’或2’自由羟基(-OH)可以被氨酰化。TφC臂是根据3个核苷酸命名的，其中φ表示拟尿嘧啶，是tRNA分子所拥有的不常见核苷酸。反密码子臂是根据位于套索中央的三联反密码子命名的。D臂是根据它含有二氢尿嘧啶(dihydrouracil)命名的。
最常见的tRNA分子有76个碱基，相对分子质量约为2.5×104。不同的tRNA分子可有74-95个核苷酸不等，tRNA分子长度的不同主要是由其中的两条手臂引起的。tRNA的稀有碱基含量非常丰富，约有70余种。每个tRNA分子至少含有2个稀有碱基，最多有19个，多数分布在非配对区，特别是在反密码子3'端邻近部位出现的频率最高，且大多为嘌呤核苷酸。这对于维持反密码子环的稳定性及密码子、反密码子之间的配对是很重要的。
酵母和大肠杆菌tRNA的三级结构都呈L形折叠式。这种结构是靠氢键来维持的，tRNA的三级结构与AA-tRNA合成酶的识别有关。受体臂和TφC臂的杆状区域构成了第一个双螺旋，D臂和反密码子臂的杆状区域形成了第二个双螺旋。tRNA的L形高级结构反映了其生物学功能，因为它上所运载的氨基酸必须靠近位于核糖体大亚基上的多肽合成位点，而它的反密码子必须与小亚基上的mRNA相配对，所以两个不同的功能基团最大限度分离。
转录过程是信息从一种核酸分子(DNA)转移至另一种结构上极为相似的核酸分子(RNA)的过程，信息转移靠的是碱基配对。翻译阶段遗传信息从mRNA分子转移到结构极不相同的蛋白质分子，信息是以能被翻译成单个氨基酸的三联子密码形式存在的，在这里起作用的是解码机制。
(1)起始tRNA和延伸tRNA
能特异地识别mRNA模板上起始密码子的tRNA叫起始tRNA，其他tRNA统称为延伸tRNA。原核生物起始tRNA携带甲酰甲硫氨酸(fMet)，真核生物起始tRNA携带甲硫氨酸(Met)。
(2)同工tRNA
代表同一种氨基酸的tRNA称为同工tRNA，同工tRNA既要有不同的反密码子以识别该氨基酸的各种同义密码，又要有某种结构上的共同性，能被AA-tRNA合成酶识别。
(3)校正tRNA
校正tRNA分为无义突变及错义突变校正。在蛋白质的结构基因中，一个核苷酸的改变可能使代表某个氨基酸的密码子变成终止密码子(UAG、UGA、UAA)，使蛋白质合成提前终止，合成无功能的或无意义的多肽，这种突变就称为无义突变。
核糖体像一个能沿mRNA模板移动的工厂，执行着蛋白质合成的功能。它是由几十种蛋白质和几种核糖体RNA(ribosomalRNA，rRNA)组成的亚细胞颗粒。一个细菌细胞内约有20000个核糖体，而真核细胞内可达106个，在未成熟的蟾蜍卵细胞内则高达1012。核糖体和它的辅助因子为蛋白质合成提供了必要条件。
核糖体结构
（1）核糖体蛋白:核糖体上有不止一个的活性中心，每个活性中心都有一组特殊的核糖体蛋白质构成。蛋白质本身具有催化功能，但若将它们从核糖体上分离出来，催化功能就会完全消失。
（2）核糖体RNA:1、5SrRNA，有两个保守序列，CGAAC是其与tRNA相互识别的序列;GCGCCGAAUGGUAGU与23SrRNA的一段序列互补，是5SrRNA与50S核糖体大亚基相互作用的位点;2、16SrRNA，有两个保守序列，ACCUCCUUA是与mRNA的5’端SD序列互补的序列;在靠近3’端处有一段识别23SrRNA的序列，在30S与50S亚基的结合中起作用;3、23SrRNA，大亚基23SrRNA可能与tRNAMet的结合有关;4、5.8SrRNA，是真核生物特有的rRNA，可能与原核生物的5SrRNA有相似的功能;5、18SrRNA及28SrRNA
2核糖体功能
（1）、合成蛋白质的场所，选择对信息专一的AA-tRNA，容纳另一种携带肽链的RNA，即肽酰tRNA;
（2）、核糖体至少包括5个活性中心，即mRNA结合部位、结合或接受AA-tRNA部位(A位)、结合或接受肽酰tRNA的部位(P位)、肽酰基移部位、形成肽键的部位(转肽酶中心)。此外，还有负责肽链延伸的各种延伸因子的结合位点。核糖体小亚基负责对模板mRNA进行序列特异性识别，如起始部分的识别、密码子与反密码子的作用等，mRNA的结合位点也位于小亚基上;核糖体大亚基负责携带氨基酸及tRNA的功能，肽键的形成、AA-tRNA、肽酰-tRNA的结合等，A、P位点、转肽酶中心也主要位于大亚基上。
氨基酸必须在氨酰-tRNA合成酶(AARS)的作用下生成活化氨基酸——AA-tRNA，活化的场所是细胞质，其中AARS具有三个位点，分别是tRNA识别位点、氨基酸识别位点、校正位点。
翻译的起始作为多肽合成起始信号的密码子有两个，即甲硫氨酸的密码子和缬氨酸的密码子，在大肠杆菌中，起始密码子AUG编码的氨基酸并不是甲硫氨酸本身，而是甲酰甲硫氨酸，起始tRNA为fMet-tRNAfMet。真核生物无甲酰化，起始氨基酸是Met，起始tRNA是Met-tRNAMet。第一步，30S小亚基与翻译起始因子IF-1和IF-3结合，通过SD序列与mRNA模板结合;第二步，在IF-2起始因子和GTP的帮助下，fMet-tRNAfMet进入小亚基的P位，tRNA上的反密码子与mRNA上的密码子配对;3、带有tRNA、mRNA和三个翻译起始因子的小亚基复合物与50S大亚基结合，GTP水解，释放翻译起始因子。
（1）、后续AA-tRNA与核糖体结合:起始复合物形成以后，第二个氨酰-tRNA首先与EF-Tu·GTP形成复合物，进入核糖体A位，水解产生GDP并在EF-Ts的作用下释放GDP并使EF-Tu结合另一分子GTP，进入新一轮的循环;
（2）、肽键的生成:在mRNA、氨酰tRNA、核糖体复合物中，氨酰tRNA占据A位，fMet-tRNAfMet占据P位，在肽基转移酶的催化下，A位上的氨酰tRNA转移到P位，与fMet-tRNAfMet上的氨基酸生成肽键，起始tRNA离开核糖体P位;
（3）、移位:核糖体通过EF-G(起移位酶作用)介导的GTP水解所提供的能量向mRNA模板3’端移动一个密码子，使二肽基-tRNA完全进入P位，准备开始新一轮的肽链延伸。
肽链延伸过程中，当终止子密码子出现在核糖体的A位时，没有相应的AA-tRNA能与其结合，而释放因子(RF)能识别这些密码子并与之结合，水解P位上多肽链与tRNA之间的二酯键，然后新生的肽链和tRNA从核糖体上释放，核糖体大小亚基解体，蛋白质合成结束。释放因子有两类，I类释放因子识别终止密码子，并能催化新合成的多肽链从P位点的tRNA中水解释放出来;II类释放因子能在多肽链释放后刺激I类释放因子从核糖体中解离出来。细菌内存在三种不同的释放因子(RF1、RF2、RF3)，真核生物有两种(eRF1、eRF3)。
蛋白质前体加工新生的多肽链大多数是没有功能的，必须经过加工修饰才能转变成为有活性的蛋白质，蛋白质前体的加工主要包括:N端fMet或Met的切除;二硫键的形成;特定氨基酸的修饰;新生肽中非功能片段的切除等。
真核生物蛋白质翻译后的加工1、信号肽的切除:蛋白质除游离于胞浆内发挥作用外，还有一部分要分泌到细胞外和定位于膜系统中起作用。被运输的多肽含有信号肽，需要被切除;2、二硫键的形成:在mRNA分子中，没有胱氨酸的密码子，而不少蛋白质分子中含有胱氨酸的二硫键，它是通过两个半胱氨酸的巯基氧化而成的，有的在切除肽段前就已形成;3、蛋白质的折叠:肽链折叠在肽链合成结束之前就已经开始，核糖体可以保护30~40个氨基酸长的肽链，当肽链从核糖体中暴露出来后便开始折叠，三级结构的形成几乎和肽链合成的终止同时完成，蛋白质的折叠是从N端开始的;4、糖基化作用使多肽变成糖蛋白，糖基化作用分为两类，一是N-糖基化，二是O-糖基化;5、非末端氨基酸的修饰:丝氨酸、苏氨酸的磷酸化，赖氨酸、谷氨酸等的甲基化，谷氨酸和天冬氨酸的羧基化;6、末端修饰:N端Met的切除;7、前体修饰:有些蛋白质生物合成是以前体蛋白质或多蛋白质形式出现的，经过蛋白酶的切割，称为较小的活性分子
蛋白质合成抑制剂主要是一些抗生素，如嘌呤霉素、链霉素、四环素、氯霉素、红霉素等。抗生素对蛋白质合成的抑制作用可能是阻止mRNA与核糖体结合(氯霉素)，或阻止AA-tRNA与核糖体结合(四环素)，或干扰AA-tRNA与核糖体结合而产生误读，或作为竞争性抑制剂抑制蛋白质合成。青霉素、四环素、和红霉素只与原核细胞核糖体发生作用，而氯霉素、嘌呤霉素既能与原核细胞核糖体结合又能与真核细胞核糖体结合，妨碍细胞内蛋白质的合成，因此前三种抗生素广泛被应用于人类医学。