New Phytologist | 英国邓迪大学揭示不同植物抗性蛋白检测病原体效应蛋白的不同机制！

植物病原体将一系列效应蛋白分泌到宿主细胞中，以抑制模式触发免疫 (PTI)，PTI在宿主质膜上的模式识别受体 (PRR) 感知微生物相关分子模式 (MAMP) 后被激活（Cell Host ＆ Microbe | Jeff Dangl团队揭示共生菌群通过MAMP多样性调节植物免疫！Cell Host & Microbe | 背靠背！Jeff Dangl团队揭示拮抗多效性调节植物免疫的机制！Cell Host & Microbe | 细菌鞭毛蛋白与植物免疫系统之间的 “猫鼠游戏”！Plant Cell | 牛津大学阐述植物病原菌和共生菌避免细胞表面受体识别的九种胞外策略！）。反过来，植物具有抗性 (R) 蛋白以直接或间接检测相应的效应蛋白，因此称为无毒 (AVR) 蛋白，导致效应蛋白触发免疫 (ETI) 的激活（Nature Plants | 澳大利亚CSIRO研究揭示新的茎锈病无毒基因和小麦抗性基因！Molecular Plant | 英国约翰英纳斯中心研究探寻持久抗性基因的方法–小麦R基因图谱！）。ETI通常涉及快速、局部的宿主细胞死亡 (CD)，也称为超敏反应 (HR)。对效应蛋白的识别及其与同源R蛋白的共同进化的详细了解巩固了我们对植物免疫的理解，并可以告诉我们如何最好地在作物中部署有效的抗病性。结合核苷酸的富含亮氨酸的重复序列或Nod类受体 (NLR) 蛋白是最大的R蛋白家族。它们可以直接与同源AVR效应蛋白相互作用，也可以根据其活动和目标间接识别AVR（Nature Communications | 悉尼大学研究揭示小麦重组的抗病基因堆叠编码不相关的NLR基因！）。

2021年8月2日，国际权威学术期刊New Phytologist发表了英国邓迪大学Paul Birch团队的最新相关研究成果，题为Evolutionarily distinct Resistance proteins detect a pathogen effector through its association with different host targets的研究论文。

持久抗病性的关键是了解控制病原体识别的进化过程。本研究确定了致病疫霉效应蛋白PiAVR2如何被进化上不同的抗性蛋白R2和Rpi-mcq1识别。采用酵母双杂交、免疫共沉淀、病毒诱导的基因沉默、瞬时过表达和磷酸酶活性测定来研究BSL磷酸酶对R2和Rpi-mcq1介导的超敏反应 (HR) 的贡献。沉默PiAVR2 靶标BSL1会影响R2 HR。Rpi-mcq1HR仅在BSL2和BSL3沉默时才会受到影响。BSL1过表达会增加R2 HR并损害Rpi-mcq1。然而，BSL2或BSL3过表达会增强Rpi-mcq1并损害R2 HR。此外，BSL1磷酸酶死亡(PD) 突变体的表达抑制R2 HR，而BSL2-PD和BSL3-PD突变体抑制Rpi-mcq1 HR。在 PiAVR2存在的情况下，R2与BSL1相互作用，但不与BSL2和BSL3相互作用，而在Rpi-mcq1和BSL之间未检测到相互作用。因此，BSL1活性和与R2的关联决定了R2对PiAVR2的识别，而BSL2和BSL3介导了PiAVR2的Rpi-mcq1 感知。R2和Rpi-mcq1基于与不同BSL的关联，利用不同的机制来检测PiAVR2，突出了这些效应靶标对病害和抗病性的核心作用。

图1. Rpi-mcq1 HR需要BSL 2/3但不需要BSL 1表达

图2. BSL 家族成员差异性地增强或拮抗Rpi-mcq1或R2介导的HR

图3. StBSL1与R2的有条件相互作用，StBSLs和Rpi-mcq1之间没有可观察到的相互作用

图4. 磷酸酶抑制剂OA抑制BSL活性并抑制R2和Rpi-mcq1对PiAVR2的识别

图5. 磷酸酶死亡的BSL对PiAVR2触发的HR产生显性负效应

图6. 磷酸酶死亡的StBSLs的共表达抑制了WT形式的磷酸酶活性

图7. 模型描述了BSL家族成员和R2/Rpi-mcq1在PiAVR2识别中的拟相互作用

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