陕西师范大学杨鹏教授团队 JACS:α-螺旋介导的蛋白粘附
探索生物大分子在界面上的有序排列和聚合,有助于理解基于蛋白质的界面粘附机制,提高蛋白质基材料性能。在蛋白质粘附的界面模型中,β-折叠堆积和由此产生的淀粉样蛋白聚集被认为是驱动界面粘附的决定性因素。例如,藤壶通过以β-折叠为主的类淀粉样蛋白结构牢固地粘附在珊瑚礁或船舶表面。然而,粘附相关的β-折叠结构,是与界面结合前就预先形成的,还是无规卷曲/α-螺旋中的柔性蛋白链附着在界面上之后,才转化而成的,其机理尚未可知。
图1 通过α-螺旋介导的界面粘附模型
原文链接:
https://doi.org/10.1021/jacs.3c03581
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