【科普】：蛋白质到底对人体健康有什么作用？
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关于蛋白质
（蛋白质的多级结构）
在18世纪，安东尼奥·弗朗索瓦和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格哈杜斯·约翰内斯·穆德对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由穆德的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。穆德随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131原子质量单位。
蛋白质（英语：protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成。α-氨基酸分子呈线性排列，相邻α-氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的α-氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些α-氨基酸残基还可以被改变原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。
与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。
酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。
另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有蛋白氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。
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蛋白质的营养作用
大多数微生物和植物能够合成所有20种标准氨基酸；
动物则由于缺乏某些氨基酸合成途径中特定氨基酸合成反应所需的关键酶，如从天冬氨酸生成赖氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸的合成反应第一步中发挥催化作用的天冬氨酸激酶，而只能合成部分氨基酸。因此，动物必须从食物中获取这些自身无法合成的氨基酸。
一个生物体所无法合成而需从食物中获取的氨基酸被称为必需氨基酸。如果环境中存在所需氨基酸，微生物能够直接摄取这些氨基酸，而下调其自身的合成水平，从而节省了原来需要用于合成反应的能量。
人体无法合成的9种氨基酸包括：
苯丙氨酸 （Phenylalanine）(Phe)
缬氨酸 （Valine）(Val)
苏氨酸 （Threonine）(Thr)
色氨酸 （Tryptophan）(Trp)
异亮氨酸 （Isoleucine）(Ile)
亮氨酸 （Leucine）(Leu)
甲硫氨酸 (蛋氨酸)（Methionine）(Met)
赖氨酸 (赖氨酸)（Lysine）(Lys)
组氨酸 （Histidine）(His)
过去人们曾认为组氨酸只针对婴幼儿是必需的，然而后续较长期的研究表明，它也是成年人必不可少的必需氨基酸。
动物所摄取的氨基酸来源于食物中所含的蛋白质，每公克蛋白质可供给4大卡热量。摄入的蛋白质通过消化作用而被降解，这一过程通常包括蛋白质在消化系统的酸性环境下发生变性，变性后的蛋白质被蛋白酶水解成氨基酸或小段的肽。随后这些降解片段就可以被吸收。部分吸收后的氨基酸被用于蛋白质的合成，其余的则通过糖异生作用被转化为葡萄糖或进入三羧酸循环进行代谢。
蛋白质的营养作用在饥饿环境下显得特别重要，此时机体可以利用自身的蛋白质，特别是肌肉中的蛋白质，来产生能量以维持生命活动。蛋白质/氨基酸也是食物中重要的氮源.
蛋白质进入口腔时无法被分解，进而到胃。胃蛋白酶可断裂芳香族氨基酸或亮氨酸氨基端肽键，凝乳酶可将牛奶中的酪蛋白（Casein）催化成含钙的副干酪素（Ca paracaseinate）。 到了小肠，胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶开始作用;胰蛋白酶可断裂赖氨酸或精氨酸的羧基端肽键，糜蛋白酶可断裂色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的羧基端肽键，羧基肽酶可断裂肽链羧基端的最后一个肽键。 人体所需蛋白质在许多食物中都含量丰富，如动物肌肉、乳制品、蛋、豆类、谷类和蕈类等。人体中蛋白质缺乏可以导致全身浮肿、皮肤干燥病变、头发稀疏脱色、肌肉重量减轻、免疫力下降等。
蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。
不同层次的蛋白质结构
蛋白质结构，从一级结构到四级结构
蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：
蛋白质一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。
蛋白质二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。
蛋白质三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。
蛋白质四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。
除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。
一级结构是通过共价键（肽键）来形成。生物体中，肽键的形成是发生在蛋白质生物合成的翻译步骤。氨基酸链的两端，根据末端自由基团的成分，分别以“N末端”（或“氨基端”）和“C末端”（或“羧基端”）来表示。
定义不同类型的二级结构有不同的方法，[2][3][4]最常用的方法是通过主链原子之间的氢键的排列方式来判断的。而在蛋白质完全折叠的状态下，这些氢键可以得到稳定。
三级结构主要是通过结构“非特异性”相互作用来形成。然而，只有当蛋白质结构域通过“特异性”相互作用（如盐桥，氢键以及侧链间的堆积作用）固定到相应位置，所形成的三级结构才能稳定。对于细胞外周蛋白，二硫键起到了关键的稳定作用；而对于细胞内蛋白质，则很少出现二硫键，因为原生质中是还原环境，不利于二硫键的形成。
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