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朊病毒(Prion)是一种遗传物质吗?
生物100
2023-02-13
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朊病毒(Prion)是一种遗传物质吗?
1982
年,美国科学家布鲁希纳(
S. Prusiner, 1942
一)在对羊瘙痒病的研究中,提取出一种具有高度感染性的糖蛋白,分子量为
27
〜
30 kD,
他命名为朊病毒蛋白(
Prion Protein, PrP)。
随后的研究发现,这种蛋白质(
PrP27
〜
30)
是
PrP33~35
被蛋白酶
K
不完全消化的产物。用
PrP27
〜
30
的抗体检查未经蛋白酶
K
处理的正常动物和患羊瘙痒病的动物的脑组织提取物,发现存在两种构象的朊蛋白,虽然两种异构体的分子量均为
33
〜
35 kD
,但结构不同,一种是正常的朊蛋白,称为
PrP
C
,可以特异性地附着在神经细胞(特别是脑细胞)表面;另一种是异常方式折叠形成的病理的、有感染性的朊病毒蛋白,又称
PrP
Se
。这两种不同构象的朊蛋白,具有完全相同的氨基酸序列,唯一的差别是两者的三维折叠模型不同,因此导致构象发生变化。
在健康的个体中,朊蛋白是正常的PrP
C
构象,具有42%的α-螺旋区段和3%的β-片层区段;而在患病的个体中朊蛋白是异常的PrP
Se
构象,具有30%的α-螺旋区段和43%的β-片层区段。PrP
C
构象的朊蛋白对蛋白酶的消化作用很敏感,可被完全降解;而PrP
Se
构象的朊蛋白只能被蛋白酶部分降解。异常折叠的PrP
Se
,具有诱导正常折叠的PrP
C
改变构象的能力。当PrP
Se
感染了寄主细胞之后,能够通过与PrP
C
的接触,促使PrP
C
的构象发生变化,转变为PrP
Se
。一旦发生这种转变,就会出现缓慢的神经变性,最终发病,导致患者或病畜死亡。
后来,科学家定位了编码朊蛋白的基因。人的PrP基因位于20号染色体的短臂上,称PRNP,编码253个氨基酸;鼠的Pr
P基因位于2号染色体的短臂上,称为Pmp,编码254个氨基酸,该基因是单拷贝的,且位于相应基因的同源区域,这意味着PrP基因在哺乳动物物种分化时已经存在。
朊蛋白的这些特征,看上去很像是一种遗传物质。那么,它真的是遗传物质吗?
虽然这种变异的致病性朊蛋白被称作朊病毒,但它不是病毒。其他传染病的病原体是寄生虫或微生物,即便是最简单的微生物——病毒,也含有核酸作为生命的遗传物质;然而,朊蛋白仅仅是一种变异的蛋白质,不含核酸,本质上不是完整的生命体。因此,可把朊蛋白看作是一种分子形式的病原体。
此外,PrP
Se
是由PrP
C
变异而来的。人或哺乳动物体内都有正常的朊蛋白PrP
C
,该蛋白的合成与其他蛋白质一样,由基因转录、翻译而来。致病性PrP
Se
是由正常PrP
C
的结构改变而形成的, PrP
Se
无法自我复制。近年来,研究发现,一些哺乳动物的细胞因子参与了PrP
C
向PrP
Se
转变的过程,而且这些细胞因子几乎存在于体内所有的器官中。但是,对最早的PrP
Se
是怎样产生的、朊蛋白构象变化的分子机制等问题,仍不清楚。因此,关于朊蛋白的复制可能改变遗传的中心法 则,目前还仅仅是一种猜测。
摘自:人教版新教材必修2教师用书
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