Nature | 董欣年和郑宁团队研究揭示拟南芥NPR蛋白感知水杨酸的结构机制！

水杨酸（SA）是一种植物激素，对于抵抗病原菌至关重要（Cell Reports | 生长素和SA信号通路之间的拮抗互作通过拟南芥的侧根调节细菌侵染！）。NPR (NONEXPRESSOR OF PATHOGENESIS-RELATED GENES)蛋白先前已被鉴定为SA受体（Cell 突破！董欣年团队揭示植物免疫反应调控新机制：NPR1形成凝聚体，促进细胞存活），尽管它们如何感知SA和协调激素信号仍然未知。虽然NPR1是防御信号的正向调节器，但NPR3和NPR4却是负向调节器；它们也以SA介导的方式与NPR1相互作用。此前对全长NPR-SA复合物晶体结构的鉴定工作也一直没有成功。

国际顶级学术期刊Nature发表了美国杜克大学董欣年（近五年7篇CNS！美国杜克大学董欣年院士团队在植物免疫领域取得重大进展！）和华盛顿大学郑宁团队合作的相关研究成果，题为Structural basis of salicylic acid perception by Arabidopsis NPR proteins的研究论文。

在这篇论文中，科研人员报告了拟南芥NPR4的SA结合核心的映射及其配体结合的晶体结构。NPR4与SA重折叠的SA结合核心域采用α-螺旋折叠，将SA完全埋藏在其疏水核心中。配体进入途径的缺乏表明，SA结合涉及NPR4的SA结合核心的主要构象重塑，科研人员利用氢氘交换质谱分析全长蛋白，并通过SA诱导的NPR1和NPR4之间相互作用的破坏来验证。结果表明，尽管这两种蛋白质具有几乎相同的激素结合残基，但与NPR4相比，NPR1显示出最小的SA结合活性。科研人员进一步确定了SA结合核心的两个表面残基，这两个残基的突变可以改变NPR4的SA结合能力及其与NPR1的相互作用。科研人员还证明，表达一个对SA高敏感的NPR4变体可以增强SA介导的基础免疫力，而不影响效应蛋白触发的免疫力，因为该变体在高水平的SA下与NPR1重新结合的能力仍然完好。通过揭示NPR蛋白感知SA的结构机制，科研人员的工作为未来研究这些蛋白在SA信号传导中的具体作用及其在植物免疫工程中的潜力铺平了道路。有了对SA信号机制的理解，就有可能设计出具有增强植物免疫力的植物。

图1：绘制结合SA的NPR4核心域的图谱

图2：SA结合的NPR4 SBC的晶体结构

图3：NPR1和NPR4蛋白对SA的差异性结合

图4：NPR4 SBC中两个表面残基突变的功能影响

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