蛋白质的结构和功能关系两例

每一种蛋白质都有特定的生物学功能，这是由它们特定的结构决定的。下面以肌红蛋白和血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系。

肌红蛋白是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。在潜水哺乳类如鲸、海豹和海豚的肌肉中肌红蛋白含量特别丰富，致使它们的肌肉呈棕色。由于肌红蛋白能够储氧，使这些动物能长时间潜在水下。肌红蛋白是一条由153个氨基酸残基组成的肽链，盘绕一个血红素（辅基）而形成的其分子折叠紧密，相对分子质量为16 700（图2-10）。

肌红蛋白分子内外层的氨基酸残基的排列都有一定的规律，具有极性基团侧链的氨基酸残基几乎全部分布在分子的表面，而非极性的残基则被埋在分子内部，不与水接触，正是因为分子表面极性集团与水分子的结合，才使肌红蛋白具有可溶性。

肌红蛋白中有1个含二价铁Fe（II）的血红素辅基（或称铁卟琳），位于肌红蛋白分子表面的洞穴内，铁原子位于卟啉环的中心。CO与Fe（II）的结合力约比O₂大200倍。当CO多而O₂缺乏时，肌红蛋白的大部分都以CO—肌红蛋的形式存在，此时机体就可能因缺O₂而死亡。

血红素中的Fe（II）能进行可逆氧合作用。铁原子如果处在水环境中，很容易被氧化成Fe（Ⅲ）失去氧合能力。肌红蛋白正好为血红素提供了一个疏水洞穴，避免了二价铁原子发生氧化、从而保证了血红素的氧合能力。

血红蛋白是一个含有两种不同亚基的四聚体，由两条α链和两条β链组成（图2-11）。

血红蛋白的每一个亚基都含有一个血红素辅基。α链由141个氨基酸组成，β链由146个氨基酸组成，各自都有一定的排列次序。血红蛋白分子中四条链各自折叠卷曲形成三级结构，再通过分子表面的一些次级键（主要是盐键和氢键）的结合面联系在一起，互相凹凸相嵌排列，形成一个叫聚体的功能单位：α链和β链的一级结构差别较大，但它们的级结构却大致相同，并和肌红蛋白相似，这反映它们在主要功能上也具有相似性，即都能进行可逆的氧合作用。但是血红蛋白在进行氧合作用时表现出别构现象。

别构现象是指当某些蛋白质表现其功能时，其构象会发生改变，从而改变了整个分子的性质。例如，血红蛋白的四聚体具有稳定的结构，但与氧的亲合能力很弱。当氧和血红蛋白分子中一个亚基血红素铁结合后，就会引起该亚基的构象发生改变，这个亚基构象的改变又会引起另外三个亚基相继发生变化。整个血红蛋白分子构象的改变，会使所有亚基血红索铁原子的位置都变得适于与氧结合，血红蛋白与氧结合的速度大大加快。

血红蛋白是一个四聚体，它的整个结构要比肌红蛋白复杂得多，因此表现出肌红蛋白所没有的功能，例如，除运输氧外，还能运输H⁺和CO₂。此外，血红蛋白与氧的结合受到环境中其他物质的调节，如H⁺和CO₂，以及有机磷酸化合物的调节。

来源：人教版高中生物学新教材必修1教师用书

相关阅读：