蛋白质的性质有哪些？
物理性质
1溶解性
有的蛋白质溶于水（鸡蛋白）有的蛋白质不溶于水（蚕丝等）。
2盐析
蛋白质盐析：向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以降低蛋白质的溶解度，使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析。盐析是物理变化，可复原，即是一个可逆的过程，故不影响蛋白质的性质。
应用：利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。
化学性质
1变性
蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。能导致蛋白质变性失活的因素有强酸、强碱、高温、紫外线、重金属盐等。蛋白质变性是空间构象发生改变，蛋白质分子中的肽键并未断裂，它的化学组成也没有改变，也就是说，蛋白质分子的一级结构并没有改变。
变性条件：在加热、加压、搅拌、振荡、紫外线、超声波、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、三氯乙酸、丙酮等作用下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种过程是不可逆的。
应用：消毒原理
2颜色反应
原理：蛋白质+双缩脲试剂→紫色
注意：①双缩脲试剂在使用时，先加A液再加B液，反应条件为常温（不需要加热）。②注意检测试剂为“双缩脲试剂“而非”双缩脲”③双缩脲试剂之所以能检测蛋白质，是因为蛋白质有肽键（实际上是含有与双缩脲类似的结构），双缩脲试剂能检测含有两个肽键及以上的物质，不能检测二肽和尿素。
应用：鉴定某些消化液中含有蛋白质；用于劣质奶粉的鉴定。
参考：
3水解
蛋白质在蛋白酶的作用下，可水解成氨基酸和小分子肽。
注意：不同的蛋白质水解最终生成各种氨基酸，但只有天然蛋白质水解均生成α-氨基酸。
研究蛋白质的水解作用可以为研究蛋白质的组成和结构提供有价值的资料。根据蛋白质的水解程度，可以分为完全水解和部分水解两种。完全水解（或称彻底水解），得到的水解产物是各种氨基酸的混合物；部分水解（或称不完全水解），得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
酸水解：常用硫酸或盐酸，使用最广泛的是盐酸。酸水解的优点是：不引起氨基酸的消旋作用（得到的是L氨基酸，不产生D-氨基酸）。缺点是：色氨酸全部被酸破坏，丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸等也有一小部分被分解。由于甲基磺酸具有许多优点，目前，常用它代替盐酸来水解。
碱水解：常用氢氧化钠。碱水解的缺点是：水解过程中多数氨基酸会遭到不同程度的破坏，并且产生消旋现象（所得产物是D-氨基酸和L氨基酸的混合物）。优点是：在碱性条件下色氨酸稳定，能定量回收。
酶水解：酶水解获得的是蛋白质的部分水解产物，主要用于蛋白质一级结构分析。常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶和胃蛋白酶等。酶水解的优点是：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。缺点是：使用一种酶往往水解不彻底，需要几种酶协同作用，才能使蛋白质完全水解。此外，酶水解所需时间较长。因此，酶水解法主要用于蛋白质的部分水解。
4两性
多肽链端的－NH2显碱性、－COOH显酸性（天然蛋白质是α-氨基酸缩聚的产物，分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性）。
5燃烧产生烧焦羽毛的气味
用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、蚕丝、纯毛、毛线等)
变性和盐析的不同
练习：
1.下图表示蛋白质分子结构的一部分,图中(A)、(B)、(C)、(D)标出分子中不同的键。当蛋白质发生水解反应时，断裂的键是（ ）
2.鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在如下各方法中正确的是( )
①滴加浓HNO3, ②滴加浓硫酸, ③滴加酒精, ④灼烧
A.①③ B.② ④ C. ①④ D. ③④
3.欲将蛋白质从水中析出而又不改变它的性质应加入（ ）
A.甲醛溶液 B.CuSO4溶液
C.饱和Na2SO4溶液 D.浓硫酸
答案：1.C2.C3.C
参考资料：教师用书，转载请注明出处：
生物100（ID：bio1297）
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