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中科院生命医学部候选人|颜宁-膜蛋白的探索者

2017-10-29 iNature iNature

iNature:中国科学院生命科学和医学学部候选人32人,根据今年初中科院学部主席团的决定,2017年中国科学院院士生命科学和医学学部12名。iNature编辑部决定,现在每天介绍1-2位生命科学领域的候选人的详细详细,让大家明白这些候选人的科研成果及科研方向怎么样,对这些人有一个初步的了解。








基本信息




颜宁 教授,博导
1996—2000 清华大学生物科学与技术系,学士
2000—2004 美国普林斯顿大学分子生物学系,博士
2005—2007 美国普林斯顿大学分子生物学系,博士后
2007-至今  清华大学教授






研究方向

人类基因组中编码蛋白的所有基因约有30%编码膜蛋白(membrane proteins)。膜蛋白在一切生命过程中起着关键作用,具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。因此,对膜蛋白结构与功能的研究具有极高的生物学意义及医药应用前景。但是由于研究手段有限,对膜蛋白的生物学功能以及结构研究极为困难。

转运蛋白(transport proteins)是膜蛋白的一大类,介导生物膜内外的化学物质以及信号交换。脂质双分子层在细胞或细胞器周围形成了一道疏水屏障, 将其与周围环境隔绝起来。尽管有一些小分子可以直接渗透通过膜,但是大部分的亲水性化合物,如糖,氨基酸,离子,药物等等,都需要特异的转运蛋白的帮助来通过疏水屏障。因此,转运蛋白在营养物质摄取,代谢产物释放以及信号转导等广泛的细胞活动中起着重要的作用。大量疾病都与膜转运蛋白功能失常有关,转运蛋白是诸如抗抑郁剂,抗酸剂等大量药物的直接靶点。

我们的研究兴趣主要集中在次级主动运输蛋白(secondary active transporters)的工作机理上。交替通路模型(alternating-access model)被用来解释转运蛋白的工作机理,在这个模型中,转运蛋白至少采取两种构象来进行底物的装载及卸载:一种向膜外开放,一种向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。但是,仍有两个最有趣的基本问题没有解决。第一,主动运输的能量偶联机制是什么?第二,在转运过程中,是什么因素触发了转运蛋白的构象变化?我们实验室使用基于结构的研究手段对次级主动运输蛋白进行研究,以期解决转运蛋白工作机理中的基本问题。






学术指标分析


  • 总体分析(参考Web of Science)



  • 引用分析(参考Web of Science




可以知道,颜宁在2016年引用率最高,达到606次;


  • 合作机构分析:

最大的合作机构是清华大学生命科学学院。


  • 合作伙伴分析


颜宁主要同这些研究者合作,一看,就知道有哪些合作伙伴。


  • 主要文章(引用次数>20):这里不按影响因子排名,而是用引用次数来排名,这样才能体现一篇文章的价值(参考Web of Science






信息参考:

http://life.tsinghua.edu.cn/faculty/parttime/495.html

http://xueshu.baidu.com/scholarID/CN-BM75PZRJ

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/

https://apps.webofknowledge.com/summary.do?product=UA&parentProduct=UA&search_mode=CitationReport&parentQid=27&qid=28&SID=N1lI151hn6rxkv4W2EV&&page=3




注:本文章,并不代表公众号的观点,只是按照Pubmed所发表的文章,进行如实的统计,如有不全或者是错误,再次感到抱歉。


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