FH：江南大学华欲飞研究蛋白质生产过程中预热诱导变性对大豆蛋白质结构和凝胶特性的影响

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江南大学华欲飞研究蛋白质生产过程中预热诱导变性对大豆蛋白质结构和凝胶特性的影响

导 读

2020年3月10日，江南大学华欲飞教授等在Food Hydrocolloids（1区，IF：5.839）在线发表了题为“Effect of preheating-induced denaturation during protein production on the structure and gelling properties of soybean proteins”的研究文章。

该文系统研究蛋白质生产过程中预热引起的变性对大豆蛋白质产品功能特性的影响以及研究预热过程中蛋白质亚基的变化以及这些变化与大豆蛋白胶凝特性之间的相关性。

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DOI：10.1016/j.foodhyd.2020.105846

研究背景：热诱导的蛋白质变性是大豆凝胶形成的先决条件，热变性通常会降低蛋白质的溶解度和乳化能力。但是，目前仍缺乏系统研究蛋白质生产过程中预热引起的变性对大豆蛋白质产品功能特性的影响。有人提出7S亚基/ 11S相互作用，特别是11S的碱性多肽和7S的β多肽之间的优先结合会导致可溶性聚集体的形成，可能是大豆蛋白胶凝的关键决定因素。然而，很少有学者研究预热过程中蛋白质亚基的变化，或研究这些变化与大豆蛋白凝胶特性之间的相关性。

研究思路：基于以上问题，该研究从以下几个方面开展：（1）在制备SPI的过程中，采用各种温度下的短时预热处理，研究预热诱导的变性对大豆蛋白结构和凝胶特性的影响。（2）采用非还原SDS-PAGE定量表征蛋白质亚基的变化，这可以更准确和直观地反映蛋白质变性程度和亚基的热聚集。（3）考察预变性程度对游离巯基以及SPI二级和三级结构的影响。（4）还研究了网络结构与SPI 凝胶性能之间的关系。

研究结论：总之，预热诱导的SPI变性可以通过其亚基的变化，尤其是11S球蛋白亚基含量的下降而很好地反映出来。根据非还原性SDS-PAGE指示的AB亚基的变化，通过ξSDS -PAGE可以很好地表征SPI的预变性程度（PDD）。随着PDD的增加，游离巯基的含量降低，二级结构逐渐变得无序，伴随着三级结构的展开，此外，聚集体含量和平均粒度也逐渐增加。非还原SDS-PAGE和SEC-HPLC结果表明，未解离的11S亚基与部分7S亚基一起参与聚集体的形成。随着PDD的增加，SPI凝胶硬度，G'，G''和持水量逐渐增加；G'和G''在PDD为86.11％时达到峰值，而持水量在PDD为22.28％时达到峰值。

SPI凝胶形成所需的加热时间在较高PDDs时反而减少，而高度预变性的蛋白质（SPI 86.11%和SPI 100%）即使不加热也可形成凝胶。PDD对凝胶性能的影响与保温阶段的网络结构重排和冷却阶段的氢键形成有关。一定程度的预变性改善了蛋白质凝胶的性能，但是过度的预变性则具有负面影响。SEM结果证实，中等变性的蛋白质（SPI 22.28％和SPI 86.11％）比天然SPI（SPI 0）和完全变性的SPI（SPI 100％）具有更密集和均匀的凝胶网络。将来，将研究预热时间对SPI的结构和性能的影响。

华欲飞

华欲飞，男，1962年3月生，博士，江南大学食品学院教授，博士生导师。2001-2002在加拿大Guelph大学食品系和加拿大农业部食品研究中心做高级访问学者。

长期从事食品蛋白质领域的研究及教学工作。主持及参与国家及省部级以上项目20余项，授权发明专利近20件，发表学术论文300余篇，其中SCI论文100余篇。研究成果获教育部科技进步一等奖等多项国家、省部级科技奖励。此外还获得汕头市科技进步一等奖、无锡市科技进步奖以及中国粮油学会科技进步奖等。在学术任职方面，担任中国大豆产业协会理事，中国粮油学会油脂分会理事兼专家组成员，担任中国食品学会大豆蛋白分会理事，担任《中国粮油学报》、《大豆科学》等专业期刊编委。

资料来源

http://foodsci.jiangnan.edu.cn/szdw/js/hyf.htm

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